Proteine

 

 

 

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Proteine

 

Proteine

 

Le proteine sono le macromolecole più abbondanti e versatili delle cellule viventi di cui rappresentano il 50% del peso secco e costituiscono il 14-19% dell'organismo umano. Sono presenti in tutti i distretti, intracellulari ed extracellulari, entrano nel funzionamento di tutti i fenomeni biologici.
Sia nelle piante che negli animali le proteine sono componenti essenziale delle cellule. Nel corpo umano ce ne sono migliaia di tipi diversi distribuite nei muscoli, nei tendini, nei capelli, nelle ossa, nella pelle, nei vari organi; in pratica ovunque. L’emoglobina del sangue, gli ormoni, gli anticorpi, gli enzimi sono tutte proteine.

Dal punto di vista chimico sono costituiti da una sequenza di amminoacidi, che è specifica di ogni proteina e geneticamente determinata, a cui conferisce le proprietà di conformazione e chimiche necessarie per esplicare la propria funzione.
Un ammino-acido è formato da un acido carbossilico in cui è presente un gruppo amminico –NH2. La formazione di un ammino-acido quindi ruota intorno ad un atomo di azoto. Sebbene l’azoto molecolare sia molto abbondante nell’atmosfera terrestre, soltanto poche specie viventi sono

capaci di incorporarlo in molecole organiche, un processo chiamato fissazione dell’azoto. I vertebrati ricevono praticamente tutto il loro azoto dalle proteine e dagli acidi nucleici presenti nel cibo. Queste molecole vengono poi degradate negli ammino-acidi, cioè i “mattoncini” essenziali che compongono le proteine.

 In natura esistono “solo” 20 ammino-acidi, ma in una data proteina gli ammino-acidi si susseguono in un ordine ben definito, e naturalmente un ammino-acido specifico sarà usato molte volte nella costruzione della proteina. Il numero di diverse proteine che è possibile costruire con 20 ammino-acidi è spaventoso. 9 amminoacidi su 20 sono amminoacidi essenziali per i vertebrati, il che significa  che i vertebrati non sono in grado di sintetizzarli e devono essere assunti con la dieta.

Parlando di architettura delle proteine si citano quattro livelli di struttura. La struttura primaria corrisponde alla sequenza degli ammono-acidi; la conformazione (o disposizione) spaziale della catena degli ammino-acidi di una proteina viene detta struttura secondaria. Si dice struttura terziaria di una proteina la disposizione spaziale ad un livello più alto della struttura secondaria, cioè la disposizione reciproca delle varie strutture secondarie. Se un a proteina contiene più di una catena di ammino-acidi, il numero di catene e la loro reciproca disposizione darà la struttura quaternaria delle proteine.

In base al numero di amminoacidi presenti si hanno:

• oligopeptidi: catene con meno di 10 amminoacidi;
• polipeptidi: catene con 10-100 amminoacidi.

Gli amminoacidi sono 20 e si distinguono in essenziali e non essenziali a seconda che l'organismo sia in grado o meno di sintetizzarle per proprio conto. Numerosi sono i criteri classificativi delle proteine:

• In base alla forma: proteine fibrose e proteine globulari;
• In base alla composizione chimica: proteine semplici e proteine complesse o coniugate;
• In base alla funzione: proteine strutturali e proteine dotate di una particolare attività biologica - ad es. enzimi, ormoni, anticorpi, ecc.-

La finalità primaria delle proteine alimentari è quella di fornire all'organismo, attraverso gli amminoacidi, gli elementi per la sintesi delle proprie proteine ed è questa finalità che differenzia essenzialmente i protidi dai glucidi e lipidi la cui funzione è fondamentalmente energetica.

Dal punto di vista nutritivo assumono particolare importanza le proteine delle masse muscolari (carne e pesce), e quelle di riserva (latte e uova).
Gli alimenti di origine animale contengono percentuali elevate di proteine ad alto valore biologico e facilmente digeribili; cereali e legumi contengono invece protidi a medio valore biologico e a composizione complementare - ossia mangiati insieme danno una miscela di amminoacidi molto simile a quella fornita dalle proteine animali- e meno digeribili rispetto a quelle animali.
Talvolta gli alimenti possono contenere delle proteine che svolgono un ruolo negativo per il funzionamento dell'organismo:

• fattori antinutrizionali: sono inattivati con la cottura, presenti soprattutto nei legumi e nel bianco d'uovo;
• tossine: sia di origine batterica che contenute originariamente nell'alimento;
• allergeni: responsabili delle manifestazioni allergiche nei soggetti 'atopici' ossia predisposti.

 

Fonte: http://www.massimoparisi.it/docs/Scienza%20dell'Alimentazione%20(%20V%20Dirigenti%20di%20Comunit%C3%A0)/Capitoli%201,2,3,4.doc

Sito web da visitare: http://www.massimoparisi.it/

 

Autore del testo: non indicato nel documento di origine

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Proteine Animali VS. Proteine Vegetali

 

Un interrogativo di grande importanza, oggi dibattuto più che mai, è se un’alimentazione priva di prodotti animali possa essere sufficiente per fornire la quantità e la qualità necessaria di proteine.
E’ credenza popolare ormai che sia importante mangiare la carne ogni giorno fin da bambini, ma si tratta di un luogo comune basato sulle indubbie qualità proteiche della carne, però al tempo stesso facilmente contestabile ad un’analisi più accurata.

Prima di tutto non è vero che l’umanità ha sempre mangiato carne. Per migliaia di anni l’uomo primitivo rimase frugivoro, ossia si alimentava di frutti, radici, tuberi, bacche e verdure. La caccia aveva poco successo perché gli strumenti a disposizione erano inefficaci. Inoltre, vivendo egli nella zona dei tropici, la natura era così rigogliosa da potergli permettere la semplice raccolta.
Il consumo di prodotti animali rimase comunque estremamente limitato fino al tempo dei nostri nonni; nel mondo contadino di solo cento anni fa, si uccideva il maiale una volta l’anno, non ci si sognava minimamente di sacrificare un cavallo, una mucca o un vitello; polli e conigli venivano consumati al massimo una volta la settimana. Solo i ricchi potevano permettersi un consumo di carne più vicino ai nostri standard.
Una seconda ragione a favore del vegetarianesimo consiste nel fatto che in natura esistono moltissimi animali completamente erbivori, come elefanti, mucche, cavalli, bufali, cervi, conigli e tanti altri che assumono le proteine dall’erba, a dimostrazione del fatto che i vegetali contengono proteine nobili, anche se in minore quantità rispetto ai prodotti animali e per questo bisogna mangiarne un quantitativo alto.

Esistono altre considerazioni importanti:

• Dall'analisi chimica risulta che le proteine animali sono molto più complesse di quelle vegetali, perché sono già una rielaborazione animale, e la loro digestione risulta più difficile.
• Le proteine animali, diversamente da quelle vegetali, comportano un’emissione di calcio con le urine, impoverendo tutto l’organismo. Inoltre esse impegnano molto di più i reni, indebolendone la capacità di filtrazione.
• Per ricevere il patrimonio proteico dell'animale insieme ai sali minerali e alla vitamine occorrerebbe inoltre mangiarlo per intero - compreso il sangue e le cartilagini, come fanno tutti gli animali carnivori. Le bistecche che mangiamo di solito rappresentano per assurdo la parte più povera dell’animale.
• Mangiare un animale significa inoltre nutrirsi delle sue "impressioni sottili", ossia del suo “essere”. Una mucca che nasce e vive tutta la sua vita in una stalla con l’unico scopo di ingrassare per essere uccisa con violenza e macellata, vive impressioni di un certo tipo (soprattutto paure) che si trasmettono a chi la mangia.
• Numerose ricerche dimostrano che il cancro all'intestino è quasi sconosciuto fra i vegetariani e che molte altre malattie e disturbi causati dall'alimentazione animale sono alquanto ridotti.
• Gli animali vengono allevati in condizioni pessime e ciò significa per loro malattie di ogni tipo, virus pericolosissimi, parassiti e batteri nocivi. Le cure si basano su abbondanti dosi di antibiotici e medicinali che ovviamente giungono poi all’uomo.
• Le proteine animali devono quasi tutte essere cotte per essere mangiate il che significa un notevole impoverimento del cibo, una denaturazione del patrimonio proteico, un'alterazione dei grassi, una perdita di sali minerali e la distruzione della maggior parte delle vitamine.
• Fattori fisiologici: la lunghezza dell’intestino di un erbivoro è circa 12 metri, mentre quella di un carnivoro è circa la metà. La ragione di questa differenza sta nel fatto che la verdura deve rimanere più a lungo nell’intestino per essere assorbita, mentre la carne deve fuoriuscire velocemente per evitare la putrefazione. L’uomo si assesta in media intorno ai 9 metri, a dimostrazione del fatto che gli è concesso mangiare cibo animale, ma con particolare attenzione. Allo stesso modo, la dentizione di un carnivoro è composta da magnifici canini affilatissimi, mentre l’erbivoro ne è privo. La funzione di questi 4 denti è quella di azzannare e strappare la carne, in modo da poterla poi masticare nella bocca. L’uomo dispone di canini piccoli e non affilati e quindi nuovamente si pone a metà strada tra i due estremi.
• Esiste infine una considerazione di valore etico/ambientale: per mangiare una mucca ad esempio occorre mantenerla per farla crescere e ciò comporta il dispendio di ingenti risorse che invece potrebbero essere investite in modo più proficuo.

 

Fonte: http://www.ricerchedivita.it/proteineanimalivsproteinevegetali.doc

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PROTEINE

 

FUNZIONI GENERALI:

 

• STRUTTURALE: Mantenimento della morfologia delle varie strutture, compresa l’impalcatura cell.  Collageno, Cheratine, Elastina

 

• DINAMICA: Proteine di trasporto(emoglobina), Enzimi.

 

• TRADUZIONE DI ENERGIA: Trasformazione da una forma di energia ad un’altra. ATPasi, Pompe ioniche, Actina/Miosina.

 

• DIFESA IMMUNITARIA:  Immunoglobuline(anticorpi).

 

• ALIMENTARE: Amminoacidi essenziali.

 

 

 

 

 

 

 

 

La struttura di una proteina è una sola ed è quella NATIVA, che è corrispondente alla sua funzione biologica e quindi se viene alterata pregiudica la funzione biologica della proteina.

 

STRUTTURA PRIMARIA: Numero di residui aminoacidici nella loro sequenza.

 

STRUTTURA SECONDARIA: Conformazione assunte dai tratti di catena polipeptidica; tali conformazioni sono date dalle interazioni deboli che si stabiliscono tra i vari amminoacidi e dunque dipendono dalla sequenza amminoacidica, in natura si sono affermate quelle quelle a più basso contenuto di energia libera. Abbiamo:

• ALFA ELICA
• FOGLIETTO BETA

Una proteina può assumere nei diversi tratti diversi tipi di conformazioni, in alcuni tratti può avere una conformazione del tutto casuale.

STRUTTURA TERZIARIA: la struttura tridimensionale complessiva assunta dall’intera catena polipeptidica data dal ripiegamento e dall’interazione tra le diverse strutture secondarie. STRUTTURA GLOBULARE in cui è presente un’alternanza di andamenti ordinati e random.

 

STRUTTURA QUATERNARIA: E’ una struttura oligomerica di tipo funzionale. Aggregazione funzionale di vari monomeri, in cui ogni monomero influisce sull’attività di quello accanto, conferendo carattere cooperativo.

 

AMMINOACIDI

 

STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI

 I monomeri che costituiscono le proteine sono gli a-amminoacidi. Il gruppo amminico è legato al carbonio a adiacente al gruppo carbossilico, sono legati a un atomo di H e ad una catena laterale R che è diversa per ogni amminoacido.

La struttura generica degli amminoacidi ordinari è la seguente
COOH
|
H-C-R
|
NH₂

Per eliminazione di una molecola di acqua, il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro

H₂N-CH-COOH + H₂N-CH-COOH --> H₂N-CH-CO-NH-CH-COOH + H₂O

        I                            I                               I                  I

       R                           R                              R                R

il legame che unisce due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende il nome di legame peptidico. Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome di generico di polipeptide, uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.

STEREOCHIMICA DEGLI  a –AMMINOACIDI

Un atomo di C è detto chirale o centro di chiralità o stereocentro o carbonio assimetricose legato a 4 sostituenti diversi. Se una molecola contiene un carbonio assimetrico può avere 2 possibili stereoisomeri  distinguibili detti enantiomeri. Gli enantiomeri L e D possono essere distinti perché in soluzione ruotano il piano della luce polarizzata in direzioni opposte.

 

Tutti gli amminoacidi tranne la glicina(2 dei gruppi legati al C a sono uguali) possono esistere nella forma D o L.

Tutti gli amminoacidi incorporati dagli organismi nelle proteine sono nella forma L.

 

PROPRIETA’ DELLE CATENE LATERALI DEGLI AMINOACIDI

 

Sono venti e vanno considerati in gruppi:

 

• AMMINOACIDI ALIFATICI: Hanno un gruppo R alifatico con la catena che è crescente in termini di C.

    Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina

 

• AMMINOACIDI CON CATENE LATERALI CONTENENTI ZOLFO o GRUPPI OSSIDRILICI:  Sono + idrofilici degli alifatici .

Serina:funzione alcolica e interviene nelle reazioni di esterificazione;

Metionina: è un amminoacido essenziale, è il donatore di gruppi metilici, senza l’apporto necessario si istaurano patologie(anemie…);

Cisteina: Si distingue per 2 aspetti, la catena laterale si dissocia a PH elevato; tra le due catene laterali di cisteina si può avere un’ossidazione che porta alla formazione di un ponte disolfuro, il prodotto di quet’ossidazione è detto cistina, maggiore è la quantità di cisteina, maggiore è la compattezza della proteina;

Treonina.

 

• AMMINOACIDI AROMATICI: Contengono gruppi aromatici e avendo anelli con doppi legami coniugati assorbono fortemente la luce nella regione dello spettro ultravioletto corrispondente.

Fenilalanina: E’ uno degli amminoacidi più idrofobici ed è un amminoacido essenziale;

Tirosina: E’ importante perché è un residuo amminoacidico importante nel recettore per l’insulina, ha carattere idrofobico e si dissocia a pH elevato;

Triptofano: Amminoacido essenziale che ha nel gruppo aromatico un pirrolo.

 

• AMMINOACIDI BASICI: Quando un gruppo carbossilico diventa carbonilico, cioè perde la carica negativa, il suo gruppo amminici diventa da primario a secondario, cioè perde a capacità di coordinare un protone e quindi non presentano cariche se non a livello delle catene laterali. Sono fortemente polari perciò si trovano sulla superficie esterna delle proteine dove possono essere idratate dall’ambiente acquoso circostante.

Istidina:meno basico dei tre;

Lisina;

Argirina.

 

• 

C=O

 

NH₂

 AMMINOACIDI  ACIDI e AMMIDI CORRISPONDENTI: Sono tutti amminoacidi sintetizzabili. Le ammine presentano un gruppo 

Aspartato :la cui ammina è l’ Asparagina;

Glutammato:la cui ammina è il Glutammato.

 

• AMMINOACIDO CICLICO: Prolina: anello alfa iminoacido,porta a punti di discontinuità nella struttura primaria che influenzano la secondaria e la terziaria.

 

 

 

 

STRUTTURA SECONDARIA

Le proteine possono assumere diverse strutture ma ci sono delle restrizioni a cui devono attenersi.

 

• Gli atomi che costituiscono il legame peptidico stanno su un piano. Perché O, N, C, fra loro si distribuiscono a carattere di =. La distanza tra C e N è intermedio tra = e - . Quindi atomi tenuti insieme da = non possono ruotare, gli atomi sono su un piano e l’unica possibilità di rotazione è a monte di questo piano.

 

• La carica presente sui gruppi R. Gruppi R carichi sono presenti nei residui di glutammato e aspartato e in quelli basici. Quando i residui in base alla posizione tridimensionale si trovano vicini possono esercitare atrazione o repulsione.

 

• Le dimensioni dei gruppi R.

 

Pauling scoprì strutture che rispondevano a tutti questi requisiti.

 

• a elica:  è una struttura stabilizzata da legami a idrogeno tra H del gruppo amminico e il gruppo carbonilico che segue tre posizioni dopo e che in virtù dell’avvolgimento si confronta con NH che si trova a distanza compatibile per formare un legame a H. (i legami a H hanno basso contenuto energetico ma trovandosi tutti sull’asse di avvolgimento nella stessa direzione contribuiscono al mantenimento della struttura).

 I legami a H sono localizzati entro una singola catena polipeptidica. L’ a elica si ripete ogni 18 residui e corrisponde a 5 giri: presenta 3.6 residui per giro.

Ogni O carbossilico forma un legame a H con il protone amminico del quarto residuo successivo nell’elica, quindi ogni legame a H chiude un ansa formata da 13 atomi. Importante è la dimensione del gruppo R, quando grazie alla rotazione gruppi R di grandi dimensioni si trovano vicini e possono non essere alloggiati, creando destabilizzazione.

La struttura ad a elica è caratteristica delle a cheratine, proteine fibrose (ossia caratterizzate da una sola conformazione) con funzione strutturale presenti in tutte le formazioni cornee

 

 

• Foglietto b ha una struttura distesa e i gruppi R sono al di sopra e al di sotto del piano. Caratterizzata da una serie di peptici che decorrono affiancati tra loro con un andamento che può essere parallelo o antiparallelo.

Parallelo significa che i peptici iniziano tutti con l’estremità carbossilica da un lato e quella amminica dall’altro.

Nell’antiparallelo abbiamo un’alternanza di direzione N—C, i polipeptidi affiancati hanno polarità opposta.

I legami a H sono tra catene adiacenti.

I residui R sono localizzati nello spazio tra i foglietti ortogonalmente. Questi residui hanno a disposizione spazi tra loro variabili ma sempre limitati, altrimenti non ci sarebbe la robustezza necessaria, visto che si tratta di proteine di sostegno. Per questo troviamo gruppi alterali con catene R di modeste dimensioni.

 

• Elica 3₁₀  si può riscontrare in alcune proteine ma non è diffusa come l’a elica.

 

• Elica p sebbene sia stericamente possibile non è mai stata osservata.

 

PROTEINE FIBROSE

Le proteine fibrose hanno una forma allungata e, a differenza delle proteine globulari, sono costituite da un unico elemento di struttura secondaria: eliche o strutture b.

Sono in genere caratterizzate da elevata resistenza meccanica alla trazione, rigidità e compattezza, ma alcune sono flessibili ed elastiche. Sono quindi particolarmente adatte a svolgere funzioni strutturali.
Una di esse, il collageno è la più abbondante delle proteine fibrose nei vertebrati

 

Fonte: citazione da http://www.medwiki.it/sites/default/files/133/proteine.doc

Sito web da visitare: http://www.medwiki.it/

 

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