Biomolecole

 

 

 

Biomolecole

 

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Biomolecole

 

  1. Biomolecole

 

    1. Generalità

 

Sono circa una quarantina gli elementi chimici che entrano a far parte del protoplasma (materia vivente).

 

I più importanti sono:

    1. ossigeno
    2. carbonio
    3. idrogeno
    4. azoto

A seguire:

    1. zolfo
    2. fosforo

 

I primi 4 costituiscono oltre il 97% della materia vivente.

 

Alcuni sali inorganici, presenti in forma di ioni dissociati svolgono delle funzioni molto importanti, tra cui quella di attivazione.

 

Altri attivanti per funzioni enzimatiche sono elementi inorganici (in maggior parte metalli), sono presenti in piccole quantità: sono detti oligoelementi.

 

La materia si divide in:

    1. elementi organici
    2. elementi inorganici

 

Nel nostro corpo, oltre a lipidi, glucidi, proteine ed acidi nucleoco, vi sono altri importanti molecole, gli ormoni e le vitamine:

    1. questi sono in pigole quantità, ma hanno funzioni molto rilevanti

 

    1. Carboidrati o zuccheri

 

I carboidrati sono composti formati da C, H, O e sono la principale riserva energetica di vegetali e animali.

 

Nelle cellule vegetali, possono anche costituire la parete celulare ed avere dunque una funzione di sostegno.

 

Sono sostanzialmente di tre tipi:

    1. monosaccaridi
    2. oligosaccaridi
    3. polisaccaridi

 

Monosaccaridi.

 

Comprendono i glucidi che non possono essere idrolizzati in composti più semplici.

 

Sono catene di 3-7 carboni, ai quali sono anche legati un gruppo ossidrile e un idrogeno.

 

Oltre a questi due legami all’interno della catena, possiedono anche un gruppo aldeidico o un gruppo chetonico.

 

I più importanti hanno 5 o 6 atomi di carbonio:

    1. pentosi (ribosio, desossiribosio)
    2. esosi (glucosio, fruttosio, lattosio)

 

Questi possono anche assumere una forma ciclica, formando un gruppo ossidrile semiacetalico o semichetalico.

 

oligosaccaridi.

 

Sono molecole formate dall’unione di 2-10 monosaccaridi.

 

Il sottogruppo più importante è quello dei disaccaridi, formato da 2 monosaccaridi. I più comuni sono:

    1. maltosio (2 a-glucosio) derivato dall’idrolisi parziale dell’amido
    2. saccarosio (fruttosio e glucosio) è solitamente usato con funzioni energetiche
    3. lattosio (galattosio-glucosio)

 

Polisaccaridi.

 

Sono lunghe catene di monosaccaridi legati tra loro con un legame O-glucosidico (C1-C4).

 

Si distinguono in due classi:

    1. eterosaccaridi: Sono formati da monomeri differenti.
    2. omosaccaridi: costituiti tutti da identici monosaccaridi. Sono ad esempio il glicogeno, l’amido, la cellulosa.

 

Il glicogeno è la principale forma di immagazzinamento di energia nelle cellule. Costituito da catene ramificate formate da molecole di glucosio.

 

Una molecola di glicogeno può contenere 5000-500000 molecole di glucosio, a seconda dello stato in cui il tessuto si trova e che vi siano o meno delle patologie.

Glicoproteine

 

Sono una componente essenziale delle membrane plasmatiche e del glicocalice.

 

Sono glicoproteine determinati antigeni/recettori:

    1. gruppi sanguigni
    2. istocompatibilità (quelli che determinano il rigetto di un organo trapiantato)

 

La fibronectina è una glicoproteine che promuove l’adesione cellulare

 

    1. Lipidi

 

Sono composti organici presenti negli organismi caratterizzati da:

    1. elevata solubilità in composti organici
    2. non miscibilità in acqua (per motivi fisici)

 

Lo schema più corretto per dividere i lipidi li distingue tra:

    1. lipidi non idrolizzabili: derivati dalla condensazione di molecole più semplici. Composti di solo lipidi o al massimo alcoli dal basso peso molecolare
    2. lipidi idrolizzabili: sono detti anche complessi, presentano anche derivati di molecole non lipidiche a carattere polare, ad esempio alcoli, amminoacidi, acido fosforico, oligosaccaridi, ecc.. Questo duplice carattere di una sola molecola (anfipatico e idrofobico) è di estrema importanza a livello biologico.

 

Lipidi non idrolizzabili

 

Sono un gruppo estremamente eterogeneo che svolgono le proprie unzioni all’interno della cellula per formare composti più complessi.

 

Di questo gruppo fanno parte gli acidi carbossilici e gli alcoli:

    1. sono lunghe catene con un numero pari di atomi di carbonio perché derivate dall’unione dell’acetil coA
    2. sono denominati acidi grassi perché fanno parte del grasso.

 

La lunga catena è la parte idrofoba mentre il gruppo carbossilico sulla testa della molecola è la parte polare (idrofila):

    1. ciò è da attribuire alla nube elettronica che si forma in prossimità dell’ossigeno e la rarefazione degli elettroni in prossimità di carbonio ed idrogeno

 

Gli acidi grassi si suddividono in:

    1. saturi: che possiedono solo legami –C – C -  singoli
    2. insaturi: che possiedono almeno un doppio legame carbonio-carbonio sulla coda apolare.

 

La particolarità dei grassi insaturi è quella di possedere un doppio legame planare in prossimità del quale la molecola compie una curva:

    1. ciò permette l’affievolimento delle interazioni idrofobe nelle membrane biologiche, quindi la maggiore fluidità delle stesse.

 

I terpeni costituiscono la principale componente degli oli essenziali.

 

Le vitamine liposolubili (A, D, E, K) sono derivati dall’unione di più residui dell’isoprene.

 

Il colesterolo, formato da quattro anelli carbonici con 17 atomi di carbonio è un derivato degli steroli:

    1. le funzioni biologiche di questi composti è particolare
    2. il colesterolo all’interno delle membrane cellulari ne limita la fluidità
    3. i suoi derivati sono anche gli ormoni steroidei.

 

Lipidi semplici

 

Gran parte dei lipidi semplici deriva dall’esterificazione di acidi grassi con alcoli:

    1. con gli alcoli monovalenti si ottengono le cere
    2. con il glicerolo (alcol trivalente) si ottengono i gliceridi
    3. con gli steroli (es. colesterolo) si ottengono gli esteri degli steroli.

 

I gliceridi sono la classe principale dei lipidi semplici e si suddividono in base al numero di funzioni alcoliche esterificate:

    1. monogliceridi
    2. digliceridi
    3. trigliceridi

 

I trigliceridi rivestono una importante funzione biologica:

    1. deposito energetico
    2. isolamento termico

 

Lipidi complessi

 

Sono lipidi complessi quei lipidi caratterizzati dalla presenza di residui idrofili. Hanno dunque un carattere anfipatico (zone polari e zone apolari nella stessa molecola).

 

L’anfipaticità dei lipidi complessi trova ampie rappresentazioni a livello biologico:

    1. sono molecole in grado id interagire sia con mezzi acquosi che con mezzi idrofobi

 

Si distinguono in:

    1. fosfolipidi: una delle funzioni alcoliche viene esterificata con acido fosforico
    2. glicolipidi: grassi complessati con monosaccaridi e oligosaccaridi

 

nonostante le diversità strutturali, i grassi sono comunque composti da una testa polare e delle code apolari idrofobe:

    1. in acqua queste molecole tendono a disporsi circolarmente con le code idrofobe all’interno formando le micelle, che sono un efficace meccanismo di trasporto nelle membrane

 

 

    1. proteine

 

Una proteina è un polimero i cui monomeri sono costituiti da amminoacidi.

 

Le funzioni delle proteine sono svariate:

    1. enzimi
    2. trasporto
    3. recettori
    4. ecc…

 

Gli amminoacidi sono solo una ventina ma possono combinarsi in modo infinitamente diverso:

    1. una proteina comprende da poche decine a qualche migliaia di amminoacidi

 

Le proteine si distinguono in:

    1. semplici: costituite di soli aminoacidi
    2. complesse: che comprendono anche un gruppo prostetico, che possiede molecole di natura diversa.

 

I gruppi prostetici possono essere:

    1. ioni metallici
    2. vitamine
    3. oligosaccaridi (glicoproteine)

 

amminoacidi

 

Sono i costituenti delle proteine. È una molecola asimmetrica formata da un atomo di carbonio a cui sono legati:

    1. idrogeno
    2. gruppo carbossilico
    3. gruppo amminico
    4. radicale (i circa 20 tipi, caratterizza l’amminoacido)

 

In natura è sempre presente l’isomero L, nelle proteine. Gli isomeri D sono riscontrabili solo in piccoli polipeptidi che hanno funzioni antibioticha.

 

Nelle cellule sono presenti in natura anche amminoacidi liberi, che formano il pool degli amminoacidi:

    1. derivano dalla distruzione di proteine
    2. sono immessi con la dieta

 

protidi

 

Tutti gli amminoacidi presenti nelle proteine sono del tipo alfa:

    1. il legame peptidico si forma tra il carbonio alfa del gruppo carbossilico e l’azoto
    2. i radicali si dispongono verso l’esterno e non entrano nei legami

 

La disposizione, la  sequenza e la presenza delle cariche nei gruppi dei vari amminoacidi determinano la struttura di una proteina (disposizione spaziale e struttura secondaria).

 

La struttura delle proteine

 

La struttura di una proteina e la sua organizzazione conferiscono ad essa la specificità:

  1. struttura primaria: sequenza degli amminoacidi
  2. secondaria: ad alfa-elica o a foglietto-beta. Data dai vari legami con ponti idrogeno tra gli amminoacidi.
  3. Terziaria: globulare, orientamento spaziale. Dipende dai legami di solfuro (legami forti) o dalle interazioni deboli dei gruppi amminoacidici.
  4. Quaternaria: la composizione di più subunità proteiche. Queste sono unite ordinariamente da legami deboli (ponti idrogeno) e saltuariamente da ponti – S – S – .

 

Enzimi e metabolismo cellulare

 

Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici, che hanno ovvero il compito di favorire l’attivazione e lo svolgimento di una reazione con minore energia.

 

Questi hanno una grossa componente proteica:

    1. presentano gruppi prostetici detti coenzimi (ioni metallici, glucidi, ecc..) che sono spesso locati in presenza de sito attivo.

 

Un enzima è caratterizzato da un sito attivo specifico per un solo legame da scindere o da formare, che si lega ad uno specifico substrato.

 

Tuttavia, possono esservi più enzimi che svolgono la medesima funzione.

 

La velocità di catalizzazione di un enzima dipende da tre fattori principali:

    1. specificità
    2. temperatura
    3. pH

 

La specificità per un determinato substrato è data soprattutto da:

    1. specifici gruppi prostetici
    2. struttura proteica dell’enzima

 

    1. acidi nucleici

 

Gli acidi nucleici sono le molecole più grosse e più interessanti degli organismi viventi:

    1. contengono tutte le informazioni necessarie per lo sviluppo e la sopravvivenza di un organismo
    2. codificano per le proteine

 

Gli acidi nucleici sono detti polinucleotidi perché format da sequenze di nucleotidi semplici, composti da:

    1. zucchero pentoso
    2. base azotata
    3. radicale fosforico

 

Questi possono essere di due tipi:

    1. DNA (acido nucleico)
    2. RNA (acido ribonucleico)

 

Le basi azotate appartengono a due classi:

    1. pirimidine: timida (T), citosina (C), uracile (U)
    2. puriniche: adenina (A), guanina (G).

 

Nel DNA si trovano:

    1. adenina-timina
    2. citosina-guanina

 

Nell’RNA:

    1. adenina-uracile
    2. citosina-guanina

 

I due polinucleotidi si differenziano perché:

    1. nel DNA si trova il desossiribosio, mentre nell’RNA il ribosio
    2. Nell’Rna l’uracile sostituisce la timida
    3. Il DNA ha una struttura a filamento doppio che si avvolge a doppia elica grazie a ponti idrogeno, mentre l’RNA è sempre a filamento singolo

 

L’unione tra due nucleotidi avviene sempre per mezzo di legami fosfodiesterici (si legano i gruppi OH dello zucchero e del fosfato).

 

Sono molecole acide, perché il radicale fosforico ha ancora un gruppo OH spendibile, che da carattere acido.

 

Nella cellula il DNA si trova solo nel nucleo, se si a eccezione di un singolo filamento all’interno del mitocondrio che serve ad esso per la sintesi dell’ATP.

 

Il Dna ha forma a doppia catena, in cui le basi azotate sono complementari. I due filamenti si avvolgono in una catena a doppia elica.

 

Le basi sono unite da ponti idrogeno:

    1. la catena può essere aperta e servire da stampo per la duplicazione, attuata ad opera di un gruppo di enzimi specifici.
    2. la molecola di DNA è semiconservativa.

 

 

Sintesi proteica e RNA.

 

La sintesi proteica vede interagire tutti i tre principali tipi di RNA:

    1. mRNA (messagero) entra nel nucleo e trascrive un gene, poi esce nel citoplasma e si inserisce tra le due subunità dei mitocondri (organuli piccolissimi presenti in enormi quantità nel citoplasma)
    2. tRNA(transfer): questo è una molecola altamente specifica, con la forma caratteristica a trifoglio. Dal gambo più lungo trasporta uno specifico amminoacido, che è codificato dall’anticodone posto su uno dei lembi del trifoglio. L’anticodone si lega all’mRNA in prossimità del mitocondrio e tramite enzimi vengono sintetizzate le proteine
    3. rRNA(ribosomial): è l’RNA presente nei mitocondri.

 

È importante sottolineare che nei mitocondri vi sono due siti (A e P) in cui possono essere presenti due amminoacidi. Quando si trovano in quei siti, sono uniti tra loro.

 

Sul DNA (quindi sull’RNA) non sono solo presenti le triplette che codificano gli amminoacidi, ma anche altre informazioni:

    1. codoni di stop
    2. codoni di avvio
    3. di riconoscimento
    4. ecc…

 

un codone è una tripletta di basi azotate che sintetizza un amminoacido.

 

Fonte:

http://www.bluejayway.it/Enrico_Colombos_Page/Medicina_files/CORSO%20DI%20CITOLOGIA.doc

Autore del testo: non indicato nel documento di origine

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