Quimica aplicada a alimentação e nutrição humana

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Quimica aplicada a alimentação e nutrição humana

ALIMENTOS FORNECEDORES DE PROTEÍNAS

Um aminoácido é uma molécula orgânica que contém um grupo amina e um grupo carboxila, e uma cadeia lateral que é específica para cada aminoácido.[1] Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os elementos-chave de um aminoácido são carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Eles são particularmente importantes em bioquímica, onde o termo geralmente refere-se a alfa-aminoácidos. São moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base liberando nesta ordem H ou OH em uma reação. Se a reação for entre dois aminoácidos o grupo amina de um libera um H se ligando ao grupo carboxila do outro que libera um OH formando uma peptídeo mais H2O.
A forma mais importante dos aminoácidos, os alfa-aminoácidos, que formam as proteínas, tem, geralmente, como estrutura um carbono central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio e um substituinte característico de cada aminoácido.
Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando os peptídeos e as proteínas.] Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.
Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.

3.1 - Classificação nutricional

Aminoácidos não-essenciais

Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis são aqueles que o corpo humano pode sintetizar.
São eles:alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina.

Aminoácidos essenciais

Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.

Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas

Aminoácidos condicionalmente essenciais são os aminoácidos que devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo humano. Assim, é necessário obter estes aminoácidos através da alimentação, de forma a satisfazer as necessidades metabólicas do organismo. São eles: arginina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina

3.2 - Classificação quanto ao substituinte

A classificação quanto ao substituinte pode ser feita em:
Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH

3.3 - Aminoácidos alfa

Fórmula geral

São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é uma cadeia orgânica. [Nota 2]No aminoácido glicina o substituinte é o hidrogênio; O carbono ligado ao substituinte R é denominado carbono 2 ou alfa. Os vários alfa-aminoácidos diferem em qual cadeia lateral (grupo- R) está ligado o seu carbono alfa, e podem variar em tamanho a partir de apenas um átomo de hidrogénio na glicina a um grupo heterocíclico grande como no caso do triptofano.

3.4 - Outros aminoácidos encontrados na natureza

Ornitina e citrulina são α-aminoácidos que desempenham um papel vital no corpo. Eles são usados como parte do ciclo da uréia para se livrar dos iões de amónio, que de outro modo iriam nos envenenar. No entanto, não são utilizados como blocos de construção na síntese de polipéptidos.

3.5 - Simbologia e nomenclatura

Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.

Nome	Símbolo	Abreviação	Nomenclatura
Glicina ou Glicocola	Gly, Gli	G	Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
Alanina	Ala	A	Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico
Leucina	Leu	L	Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Valina	Val	V	Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina	Ile	I	Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina	Pro	P	Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
Fenilalanina	Phe ou Fen	F	Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina	Ser	S	Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina	Thr, The	T	Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteina	Cys, Cis	C	Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina	Tyr, Tir	Y	Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina
Asparagina	Asn	N	Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina	Gln	Q	Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou Ácido aspártico	Asp	D	Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou Ácido glutâmico	Glu	E	Ácido 2-aminoglutárico
Arginina	Arg	R	Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina	Lys, Lis	K	Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico
Histidina	His	H	Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano	Trp, Tri	W	Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina	Met	M	Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras gregas a partir do carbono 2 (α)
Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-metil-pentanóico.

3.6 - Classificação quanto ao destino

Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia(mamíferos), amônia(peixes) e ácido úrico(Aves e répteis).

Destino cetogênico

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância.
Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.

Destino glicogênico

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.
Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.
Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são
estritamente glicogênicos (lembrando que o corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose)..
3.7 – Proteínas e Peptídios
As Proteínas são compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou mais polipeptídeos tipicamente dobrada em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma função biológica. São compostos de alto peso molecular, compostos orgânicos de estrutura complementar e massa molecular elevada (de 100.000 a 100.000.000.000 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. São consideradas as macromoléculas mais importantes das células e, para muitos organismos, constituem quase 50% de suas massas. Uma proteína é um conjunto de no minimo 20 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos, peptídios e proteínas (pode conter outros componentes). Uma grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese. As proteínas são as estruturas, sob o foco da química, de maior complexidade e mais sofisticadas funcionalmente que se conhece.[4] O corpo humano produz cerca de 100.000 proteínas, com cada proteína tendo algumas centenas de aminoácidos de comprimento.
As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura[8] dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:

Estrutura primária

É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".[10] Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e pontes dissulfeto.
Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas. É ligada a carboidratos assim como outros.

Estrutura secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína.[9] É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

Estrutura terciária

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteicas. Ela descreve a conformação da proteína inteira.
A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primata, por ligações não covalentes.
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio e de sulfeto. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros.

Estrutura quaternária

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária,[9] que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.

3.7.1 - Funções

As proteínas podem exercer funções importantes no organismo de todos os organismos vivos, das quais se destacam as seguintes.

Estrutural ou plástica

Hormonal

Defesa

Energética

Enzimática

Condutoras de gases

3.8 - Desnaturação

A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica.
Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos característica da proteína.
Os fatores que causam a desnaturação, são:

Aumento de temperatura
(cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura);
Extremos de pH;
Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
Solutos
Exposição da proteína a detergentes;
Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma.

3.8 – Classificação das Proteínas

3.8.1 - Quanto a Composição:

Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

3.8.2 - Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

- Quanto à Forma:

Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados.
Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões

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